Ao explorar corpos do sistema solar em busca de sinais de vida passada ou presente, os cientistas têm se concentrado principalmente em planetas que possuem (ou possuíam) uma superfície líquida semelhante à da Terra. No entanto, evidências crescentes sugerem que os ingredientes para a vida podem existir em um ambiente muito diferente: as nuvens altamente ácidas que cobrem Vênus.

Essas nuvens são compostas por cerca de 98% de ácido sulfúrico, que os cientistas acreditavam ser ácido demais para a sobrevivência de moléculas biológicas complexas. Mas, em um novo estudo, pesquisadores do MIT demonstraram que pequenos peptídeos não apenas permanecem estáveis ??nessas condições extremamente ácidas, como também podem se dobrar em formatos que lhes conferem funções biológicas.

“Se os peptídeos conseguirem chegar àquela camada de ácido sulfúrico concentrado, eles permanecerão ali e serão preservados de forma estável. E uma vez que essas macromoléculas tenham uma estrutura tridimensional definida, elas poderão potencialmente desempenhar uma função”, afirma Mei Hong, professora de química do MIT e uma das autoras principais do novo estudo.

As descobertas sugerem que os cientistas não devem descartar planetas que não se assemelham à Terra em sua busca por vida, afirma Sara Seager, professora titular da Cátedra de Ciências Planetárias da Classe de 1941 no Departamento de Ciências da Terra, Atmosféricas e Planetárias e professora nos departamentos de Física e de Aeronáutica e Astronáutica.

“Realmente não sabemos a extensão total dos arquétipos planetários que existem por aí. Estamos buscando exoplanetas que possam ser verdadeiros gêmeos da Terra, mas e se todos forem Vênus? Nossas descobertas definitivamente abrem um leque enorme de possibilidades”, diz Seager, outra autora sênior do estudo. Ela se juntará ao corpo docente da Universidade de Toronto em setembro.

Janusz Petkowski, professor assistente de pesquisa na Universidade de Ciência e Tecnologia de Wroclaw, também é um dos autores principais do artigo, publicado esta semana nos Anais da Academia Nacional de Ciências (Proceedings of the National Academy of Sciences ). Jia Yi Zhang, estudante de pós-graduação do MIT, é o autor principal do artigo, e o ex-pós-doutorando do MIT, Aurelio Dregni, também é um dos autores. 

Embora a superfície de Vênus seja quente demais para abrigar vida, sua camada de nuvens, que se estende de 48 a 64 quilômetros acima da superfície do planeta, apresenta temperaturas mais amenas, adequadas à vida. As nuvens são compostas por gotículas de ácido sulfúrico, que podem dissolver metais e destroem a maioria das moléculas biológicas da Terra.

Meteoritos que contêm peptídeos como blocos de construção entram regularmente na atmosfera de Vênus, aumentando a possibilidade de que esses peptídeos possam servir como componentes básicos para formas de vida simples — caso consigam sobreviver ao ambiente corrosivo das nuvens.

Em 2020, o laboratório de Seager iniciou uma série de estudos para investigar se diferentes tipos de moléculas biológicas poderiam persistir sob essas condições altamente ácidas. Em seus experimentos iniciais, em colaboração com o Laboratório de Instrumentação do Departamento de Química (DCIF) do MIT, eles utilizaram espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) — que mede as propriedades magnéticas dos núcleos atômicos dentro das moléculas — para analisar as estruturas de diversas moléculas em uma solução de ácido sulfúrico quase puro. 

Esses estudos mostraram que os ácidos nucleicos, os blocos de construção do DNA, podiam permanecer intactos em condições altamente ácidas, assim como os lipídios e os aminoácidos. O próximo passo foi descobrir se os peptídeos — pequenas cadeias de aminoácidos — poderiam persistir e, mais importante, se poderiam se dobrar em formas que lhes conferissem funções biológicas.

Para essa tarefa desafiadora, os pesquisadores do DCIF sugeriram que Seager unisse forças com Hong, uma especialista em RMN que possui um espectrômetro de RMN de solução avançado de 800 megahertz em seu laboratório. 

Para sua surpresa, os pesquisadores descobriram que os peptídeos estudados permaneceram estáveis por muitas semanas. Eles acreditam que isso se deve à falta de água em soluções tão ácidas. Com 98% de ácido sulfúrico, há pouquíssimas moléculas de água, o que significa que a hidrólise, a reação química que quebra as ligações peptídicas em meio ácido, não ocorre.

“Sem água, um ácido que você consideraria um solvente agressivo de repente não é tão ameaçador quanto se poderia pensar”, diz Hong.

Após confirmarem que os peptídeos permaneceram intactos, os pesquisadores começaram a explorar suas estruturas. Um dos peptídeos analisados, uma molécula conhecida como HHQ, é um peptídeo sintético de sete aminoácidos que Hong já havia estudado anteriormente por seu papel na formação de fibrilas amiloides catalíticas. 

Em água, esse peptídeo forma folhas beta planas que eventualmente formam longas fibrilas. No entanto, em ácido sulfúrico concentrado, os pesquisadores descobriram que ele assume uma forma completamente diferente — um laço com o formato da letra grega ômega. Esses chamados laços ômega são encontrados ocasionalmente em algumas proteínas naturais, onde formam ligações entre outros motivos estruturais, como folhas ou hélices.

Os outros dois peptídeos analisados pelos pesquisadores foram uma variação mais longa do HHQ, chamada HHQ13, e um peptídeo completamente diferente, chamado K7, que contém sete aminoácidos. Esses peptídeos também formaram estruturas em ômega no ácido sulfúrico.

Os pesquisadores acreditam que as moléculas de ácido sulfúrico atuam como uma espécie de andaime para as alças, deslizando para o centro de cada alça e mantendo-a nessa forma. 

“O que não se sabia é que os peptídeos conseguem sobreviver tão bem e apresentar formas tridimensionais específicas em um ambiente ácido”, afirma Hong.

Em proteínas naturais em solução aquosa, acredita-se que os laços ômega desempenhem um papel no enovelamento proteico e no reconhecimento molecular. Não se sabe se eles podem ter outras funções biológicas. No entanto, o fato de peptídeos poderem formar estruturas bem definidas e enoveladas em ambientes ácidos é um passo importante para demonstrar que peptídeos podem ser capazes de desempenhar funções biológicas nesses ambientes.

“A vida precisa de proteínas com formatos especiais para que elas tenham um alvo específico ao qual possam se ligar e desempenhar sua função. Antes disso, acreditava-se que os peptídeos não conseguiam sobreviver em ácido sulfúrico, então demonstrar que os peptídeos não são apenas estáveis, mas também capazes de se dobrar, é uma descoberta realmente importante”, afirma Seager, que lidera as Missões Morning Star a Vênus .

Adriaan Bax, chefe da Seção de RMN Biofísica do Laboratório de Física Química do Instituto Nacional de Diabetes e Doenças Digestivas e Renais, descreveu os resultados como “importantes e inesperados”.

“A observação de que esses peptídeos retêm um grau substancial de ordem conformacional em ácido sulfúrico concentrado levanta a possibilidade de que estruturas de oligopeptídeos/proteínas dobradas possam existir em tais ambientes, potencialmente apoiando a possibilidade de vida em condições atmosféricas muito diferentes das da Terra”, diz Bax, que não participou da pesquisa.

Seager agora espera realizar estudos adicionais sobre uma molécula chamada ácido nucleico peptídico (PNA) — uma molécula sintetizada artificialmente, semelhante ao DNA, mas com a estrutura de açúcar-fosfato substituída por uma estrutura peptídica. Seu laboratório já demonstrou que essa molécula, que não existe naturalmente na Terra, mas que poderia oferecer uma alternativa potencial ao DNA, é estável como fita simples em ambientes altamente ácidos. Ela agora espera estudar a estabilidade do PNA de fita dupla.

Os pesquisadores também esperam analisar peptídeos mais longos para verificar se eles também assumem formas de laço ômega, ou outras estruturas, em ácido sulfúrico altamente concentrado.

A pesquisa foi financiada pela Fundação Alfred P. Sloan, pela Fundação NOMIS e pelos Institutos Nacionais de Saúde.